Ig分子的每一條肽鏈，都由鏈內(nèi)二硫鍵將相鄰的二級結(jié)構(gòu)單元折疊成球形局部性區(qū)域（圖2-2）；每個球形區(qū)約由110個氨基酸殘基組成，不同Ig分子對應球形區(qū)的氨基酸殘基順序具有高度的相似性，因此稱為同源區(qū)（domain）。IgG、IgA和IgD分子共有12個同源區(qū)，其中Lκ或Lλ各2個：VL和CL；H鏈各4個：VH、CH1、CH2和CH3.IgM和IgE分子各有14個同源區(qū)，因為其H鏈上多一個CH4.雖然H鏈和C區(qū)的不同區(qū)域彼此同源，并且與L鏈的CL同源，但它們與V區(qū)的氨基酸排列順序極少相同，說明V區(qū)和C區(qū)是由不同的基因（V基因和C基因）分別編碼的。每個同源區(qū)擔負著一定的免疫功能，因而也稱為功能區(qū)（fumctionalregion）?？勺儏^(qū)中的氨基酸排列順序呈高度變異性，其高變區(qū)對應的VL和VH形成袋狀，隨氨基酸殘基的不同形狀各異，以能與多種多樣的抗原決定簇相適應，構(gòu)成抗體特異性的分子基礎(chǔ)。同時CH和CL區(qū)的氨基酸排列順序相對穩(wěn)定，又適應其發(fā)揮許多特定的生物學效應，如固定補體和調(diào)節(jié)Ig分解代謝率等功能位于CH2，而親和細胞的功能則在CH3或CH4。

在重鏈CH1和CH2之間的區(qū)域富含脯氨酸和半胱氨酸和半胱氨酸，這兩類氨基酸的游離基團少，幾乎不與鄰近的區(qū)域形成固定的二級或三級結(jié)構(gòu)。這一自由柔曲的肽段稱為鉸鏈區(qū)（hingeregion）。